Metabolismo proteico: proteínas y necesidades proteicas

La proteína es uno de los productos principales y vitales. Ahora es evidente que usar proteínas para el gasto energético es irracional, ya que la descomposición de los aminoácidos produce muchos radicales ácidos y amoníaco, que son perjudiciales para el organismo del niño.

¿Qué es la proteína?

No hay reservas de proteínas en el cuerpo humano. Solo cuando los tejidos se desintegran, las proteínas se descomponen en ellos, liberando aminoácidos que se utilizan para mantener la composición proteica de otros tejidos y células más vitales. Por lo tanto, el crecimiento normal del cuerpo sin suficiente proteína es imposible, ya que las grasas y los carbohidratos no pueden reemplazarlos. Además, las proteínas contienen aminoácidos esenciales que son necesarios para la construcción de tejidos recién formados o para su autorrenovación. Las proteínas son un componente de varias enzimas (digestivas, tisulares, etc.), hormonas, hemoglobina y anticuerpos. Se estima que alrededor del 2% de las proteínas del tejido muscular son enzimas que se renuevan constantemente. Las proteínas actúan como amortiguadores, participando en el mantenimiento de una reacción constante del entorno en varios fluidos (plasma sanguíneo, líquido cefalorraquídeo, secreciones intestinales, etc.). Finalmente, las proteínas son una fuente de energía: 1 g de proteína, cuando se descompone completamente, produce 16,7 kJ (4 kcal).

El criterio del balance nitrogenado se ha utilizado durante muchos años para estudiar el metabolismo proteico. Esto se logra determinando la cantidad de nitrógeno proveniente de los alimentos y la cantidad de nitrógeno perdido con las heces y excretado con la orina. La pérdida de sustancias nitrogenadas con las heces se utiliza para evaluar el grado de digestión de las proteínas y su reabsorción en el intestino delgado. La diferencia entre el nitrógeno presente en los alimentos y su excreción con las heces y la orina se utiliza para evaluar su grado de consumo para la formación de nuevos tejidos o su autorrenovación. En niños recién nacidos o en niños con bajo peso e inmaduros, la propia imperfección del sistema de asimilación de cualquier proteína alimentaria, especialmente si no es la proteína de la leche materna, puede conducir a la imposibilidad de la utilización del nitrógeno.

Momento del desarrollo de las funciones del tracto gastrointestinal

Edad, meses	FAO/OMS (1985)	ONU (1996)
0-1	124	107
1-2	116	109
2-3	109	111
3^	103	101
4-10	95-99	100
10-12	100-104	109
12-24	105	90

En los adultos, la cantidad de nitrógeno excretado suele ser igual a la cantidad de nitrógeno ingerido con los alimentos. En cambio, los niños presentan un balance nitrogenado positivo, es decir, la cantidad de nitrógeno ingerido con los alimentos siempre supera su pérdida por las heces y la orina.

La retención de nitrógeno alimentario, y por lo tanto su utilización por el organismo, depende de la edad. Si bien la capacidad de retener nitrógeno de los alimentos se mantiene durante toda la vida, es máxima en los niños. El nivel de retención de nitrógeno se corresponde con la constante de crecimiento y la tasa de síntesis proteica.

Tasa de síntesis de proteínas en diferentes períodos de edad

Períodos de edad	Edad	Tasa de síntesis, g/(kg • día)
Recién nacido con bajo peso al nacer	1-45 días	17.46
Un niño en su segundo año de vida.	10-20 meses	6.9
Adulto	20-23 años	3.0
Un hombre mayor	69-91 años	1.9

Propiedades de las proteínas alimentarias que se tienen en cuenta al establecer estándares nutricionales

Biodisponibilidad (absorción):

• 100 (Npost - Nout) / Npost,

Donde Npost es el nitrógeno recibido; Next es el nitrógeno excretado con las heces.

Utilización neta (NPU %):

• (Nпш-100 (Nсn + Nvч)) / Nпш,

Donde Nпш es nitrógeno alimentario;

Nst - nitrógeno fecal;

Nmch - nitrógeno urinario.

Relación de eficiencia proteica:

• Aumento de peso por cada 1 g de proteína consumida en un experimento estandarizado con crías de rata.

Puntuación de aminoácidos:

• 100 AKB / AKE,

Donde Akb es el contenido de un aminoácido dado en una proteína dada, mg;

AKE - el contenido de un aminoácido dado en la proteína de referencia, mg.

Para ilustrar el concepto de “score” y el concepto de “proteína ideal”, presentamos datos sobre las características del “score” y la utilización de varias proteínas alimentarias.

Valores de "puntuación de aminoácidos" y "utilización neta" de algunas proteínas alimentarias

Proteína	Skor	Desecho
Maíz	49	36
Mijo	63	43
Arroz	67	63
Trigo	53	40
Soja	74	67
Huevo entero	100	87
Leche materna	100	94
Leche de vaca	95	81

Ingesta recomendada de proteínas

Considerando las diferencias significativas en la composición y el valor nutricional de las proteínas, los cálculos del aporte proteico a una edad temprana se realizan exclusivamente con proteínas del más alto valor biológico, comparables en valor nutricional a las proteínas de la leche materna. Esto también aplica a las recomendaciones que se presentan a continuación (OMS y Ministerio de Salud de Rusia). En grupos de mayor edad, donde la necesidad general de proteínas es algo menor, y en relación con los adultos, el problema de la calidad proteica se resuelve satisfactoriamente enriqueciendo la dieta con varios tipos de proteínas vegetales. En el quimo intestinal, donde se mezclan los aminoácidos de diversas proteínas y las albúminas séricas, se forma una proporción de aminoácidos cercana a la óptima. El problema de la calidad proteica es muy agudo cuando se consume casi exclusivamente un tipo de proteína vegetal.

La estandarización general de proteínas en Rusia difiere ligeramente de la estandarización sanitaria en el extranjero y en los comités de la OMS. Esto se debe a algunas diferencias en los criterios para un suministro óptimo. Con el paso de los años, estas posturas y las diferentes corrientes científicas se han acercado. Las siguientes tablas de recomendaciones adoptadas en Rusia y en los comités científicos de la OMS ilustran estas diferencias.

Ingesta recomendada de proteínas para niños menores de 10 años

Indicador	0-2 meses	3-5 meses	6-11 meses	1-3 años	3-7 años	7-10 años
Proteínas totales, g	-	-	-	53	68	79
Proteínas, g/kg	2,2	2.6	2.9	-	-	-

Niveles seguros de ingesta de proteínas en niños pequeños, g/(kg • día)

Edad, meses	FAO/OMS (1985)	ONU (1996)
0-1	-	2.69
1-2	2.64	2.04
2-3	2.12	1.53
3^	1.71	1.37
4-5	1.55	1.25
5-6	1.51	1.19
6-9	1.49	1.09
9-12	1.48	1.02
12-18	1.26	1.00
18-24	1.17	0,94

Teniendo en cuenta el diferente valor biológico de las proteínas vegetales y animales, se acostumbra a implementar la estandarización tanto por la cantidad de proteína utilizada como por la proteína animal o su proporción en la cantidad total de proteína consumida al día. Un ejemplo es la tabla de estandarización de la proteína M3 de Rusia (1991) para niños de mayor edad.

Relación de proteínas vegetales y animales en las recomendaciones de consumo

Ardillas	11-13 años		14-17 años
	Niños	Chicas	Niños	Chicas
Proteínas totales, g	93	85	100	90
Incluidos los animales	56	51	60	54

El Grupo Mixto de Expertos FAO/OMS (1971) consideró que el nivel seguro de ingesta de proteínas, en términos de proteína de leche de vaca o clara de huevo, es de 0,57 g/kg de peso corporal al día para un hombre adulto y de 0,52 g/kg para una mujer. El nivel seguro es la cantidad necesaria para satisfacer las necesidades fisiológicas y mantener la salud de casi todos los miembros de un grupo de población determinado. En los niños, el nivel seguro de ingesta de proteínas es mayor que en los adultos. Esto se explica por el mayor vigor de la autorrenovación tisular en los niños.

Se ha establecido que la absorción de nitrógeno por el organismo depende tanto de la cantidad como de la calidad de las proteínas. Esta última se entiende más correctamente como la composición de aminoácidos de la proteína, especialmente la presencia de aminoácidos esenciales. Las necesidades de proteínas y aminoácidos de los niños son significativamente mayores que las de los adultos. Se ha calculado que un niño necesita aproximadamente seis veces más aminoácidos que un adulto.

Requerimientos de aminoácidos esenciales (mg por 1 g de proteína)

Aminoácidos	Niños			Adultos
	Hasta 2 años	2-5 años	10-12 años
Histidina	26	19	19	16
Isoleucina	46	28	28	13
Leucina	93	66	44	19
Lisina	66	58	44	16
Metionina + cistina	42	25	22	17
Fenilalanina + tirosina	72	63	22	19
Treonina	43	34	28	9
Triptófano	17	11	9	5
Valin	55	35	25	13

La tabla muestra que la necesidad de aminoácidos en los niños no solo es mayor, sino que su proporción de aminoácidos vitales es diferente a la de los adultos. Las concentraciones de aminoácidos libres en plasma y sangre también difieren.

La necesidad de leucina, fenilalanina, lisina, valina y treonina es especialmente alta. Si tenemos en cuenta que 8 aminoácidos son vitales para un adulto (leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina), entonces para niños menores de 5 años, la histidina también es un aminoácido esencial. Para niños en los primeros 3 meses de vida, se les añade cistina, arginina y taurina, y para bebés prematuros, también se añade glicina, es decir, 13 aminoácidos son vitales para ellos. Esto debe tenerse en cuenta al planificar la nutrición de los niños, especialmente a una edad temprana. Solo debido a la maduración gradual de los sistemas enzimáticos durante el crecimiento, la necesidad de aminoácidos esenciales en los niños disminuye gradualmente. Al mismo tiempo, con una sobrecarga proteica excesiva, la aminoacidemia se presenta con mayor facilidad en niños que en adultos, lo que puede manifestarse en retrasos del desarrollo, especialmente neuropsíquicos.

Concentración de aminoácidos libres en plasma sanguíneo y sangre total de niños y adultos, mol/l

Aminoácidos	Plasma sanguíneo		Sangre entera
	Recién nacidos	Adultos	Niños de 1 a 3 años	Adultos
Alanina	0,236-0,410	0,282-0,620	0,34-0,54	0,26-0,40
Ácido A-aminobutírico	0,006-0,029	0,008-0,035	0,02-0,039	0,02-0,03
Arginina	0,022-0,88	0,094-0,131	0,05-0,08	0,06-0,14
Asparagina	0,006-0,033	0,030-0,069	-	-
Ácido aspártico	0,00-0,016	0,005-0,022	0,08-0,15	0,004-0,02
Valin	0,080-0,246	0,165-0,315	0,17-0,26	0,20-0,28
Histidina	0,049-0,114	0,053-0,167	0,07-0,11	0,08-0,10
Glicina	0,224-0,514	0,189-0,372	0,13-0,27	0,24-0,29
Glutamina	0,486-0,806	0.527	-	-
Ácido glutámico	0,020-0,107	0,037-0,168	0,07-0,10	0,04-0,09
Isoleucina	0,027-0,053	0,053-0,110	0,06-0,12	0,05-0,07
Leucina	0,047-0,109	0,101-0,182	0,12-0,22	0,09-0,13
Lisina	0,144-0,269	0,166-0,337	0,10-0,16	0,14-0,17
Metionina	0,009-0,041	0,009-0,049	0,02-0,04	0,01-0,05
Ornitina	0,049-0,151	0,053-0,098	0,04-0,06	0,05-0,09
Prolina	0,107-0,277	0,119-0,484	0,13-0,26	0,16-0,23
Sereno	0,094-0,234	0,065-0,193	0,12-0,21	0,11-0,30
Taurina	0,074-0,216	0,032-0,143	0,07-0,14	0,06-0,10
Tirosina	0,088-0,204	0,032-0,149	0,08-0,13	0,04-0,05
Treonina	0,114-0,335	0,072-0,240	0,10-0,14	0,11-0,17
Triptófano	0,00-0,067	0,025-0,073	-	-
Fenilalanina	0,073-0,206	0,053-0,082	0,06-0,10	0,05-0,06
Cistina	0,036-0,084	0,058-0,059	0,04-0,06	0,01-0,06

Los niños son más sensibles a la inanición que los adultos. En países con una marcada deficiencia de proteínas en la dieta infantil, la mortalidad a temprana edad se multiplica por 8 y 20. Dado que la proteína también es necesaria para la síntesis de anticuerpos, su deficiencia en la dieta infantil suele provocar diversas infecciones, lo que a su vez aumenta la necesidad de proteínas. Se crea un círculo vicioso. En los últimos años, se ha comprobado que la deficiencia de proteínas en la dieta infantil durante los primeros 3 años de vida, especialmente a largo plazo, puede causar cambios irreversibles que persisten de por vida.

Se utilizan diversos indicadores para evaluar el metabolismo proteico. Por lo tanto, la determinación del contenido de proteínas y sus fracciones en sangre (plasma) es una expresión resumida de los procesos de síntesis y degradación proteica.

Contenido de proteínas totales y sus fracciones (en g/l) en suero sanguíneo

Indicador	En casa de mi madre	sangre del cordón umbilical	En niños de edad
			0-14 días	2-4 semanas	5-9 semanas	9 semanas - 6 meses	6-15 meses
Proteína total	59.31	54.81	51.3	50.78	53.37	56.5	60.56
Albúminas	27.46	32.16	30.06	29.71	35.1	35.02	36.09
Α1-globulin	3.97	2.31	2.33	2.59	2.6	2.01	2.19
Α1-lipoproteína	2.36	0,28	0.65	0.4	0.33	0.61	0.89
A2-globulin	7.30	4.55	4.89	4.86	5.13	6.78	7.55
Α2-macroglobulin	4.33	4.54	5.17	4.55	3.46	5.44	5.60
Α2-haptoglobin	1.44	0,26	0,15	0.41	0,25	0,73	1.17
Α2-ceruloplasmina	0.89	0.11	0,17	0.2	0,24	0,25	0.39
Β-globulin	10.85	4.66	4.32	5.01	5.25	6.75	7.81
Lipoproteína B2	4.89	1.16	2.5	1.38	1.42	2.36	3.26
Β1-siderofilina	4.8	3.33	2.7	2.74	3.03	3.59	3.94
B2-A-globulina, U	42	1	1	3.7	18	19.9	27.6
Β2-M-globulina, U	10.7	1	2.50	3.0	2.9	3.9	6.2
Γ-globulina	10.9	12.50	9.90	9.5	6.3	5.8	7.5

Niveles de proteínas y aminoácidos en el cuerpo.

Como se puede observar en la tabla, el contenido total de proteínas en el suero sanguíneo del recién nacido es menor que el de su madre, lo que se explica por la síntesis activa, más que por la simple filtración de moléculas proteicas a través de la placenta materna. Durante el primer año de vida, el contenido total de proteínas en el suero sanguíneo disminuye. Se observan valores especialmente bajos en niños de 2 a 6 semanas, y a partir de los 6 meses, se observa un aumento gradual. Sin embargo, en la edad escolar primaria, el contenido de proteínas es ligeramente inferior al promedio en adultos, y estas desviaciones son más pronunciadas en los niños.

Junto con el menor contenido de proteína total, también se observa un menor contenido de algunas de sus fracciones. Se sabe que la síntesis de albúmina en el hígado es de 0,4 g/kg-día. Con una síntesis y eliminación normales (la albúmina entra parcialmente en la luz intestinal y se utiliza de nuevo; una pequeña cantidad se excreta en la orina), el contenido de albúmina en el suero sanguíneo, determinado por electroforesis, representa aproximadamente el 60 % de las proteínas séricas. En un recién nacido, el porcentaje de albúmina es incluso relativamente mayor (alrededor del 58 %) que en su madre (54 %). Esto se explica, obviamente, no solo por la síntesis de albúmina por el feto, sino también por su transferencia transplacentaria parcial de la madre. Posteriormente, durante el primer año de vida, se observa una disminución del contenido de albúmina, paralela al contenido de proteína total. La dinámica del contenido de γ-globulina es similar a la de la albúmina. Se observan valores particularmente bajos de γ-globulina durante la primera mitad de la vida.

Esto se explica por la descomposición de las γ-globulinas recibidas por vía transplacentaria de la madre (principalmente inmunoglobulinas relacionadas con la β-globulina). 

La síntesis de globulinas propias del niño madura gradualmente, lo que se explica por su lento aumento con la edad. El contenido de α1, α2 y β-globulinas difiere relativamente poco del de los adultos.

La función principal de las albúminas es nutricional y plástica. Debido a su bajo peso molecular (menos de 60.000), tienen un efecto significativo en la presión coloidosmótica. Las albúminas desempeñan un papel fundamental en el transporte de bilirrubina, hormonas, minerales (calcio, magnesio, zinc, mercurio), grasas, etc. Estas premisas teóricas se utilizan en la clínica para el tratamiento de la hiperbilirrubinemia, característica del período neonatal. Para reducir la bilirrubinemia, está indicada la administración de una preparación de albúmina pura para prevenir los efectos tóxicos en el sistema nervioso central, como el desarrollo de encefalopatía.

Las globulinas de alto peso molecular (90.000-150.000) son proteínas complejas que incluyen diversos complejos. Las α1- y α2-globulinas incluyen mucoproteínas y glucoproteínas, lo que se refleja en las enfermedades inflamatorias. La mayor parte de los anticuerpos son las γ-globulinas. Un estudio más detallado de las γ-globulinas mostró que constan de diferentes fracciones, cuya variación es característica de diversas enfermedades y, por lo tanto, también tiene valor diagnóstico.

El estudio del contenido proteico y del llamado espectro o fórmula proteica de la sangre ha encontrado una amplia aplicación en la clínica.

En una persona sana, predominan las albúminas (alrededor del 60% de la proteína). La proporción de fracciones de globulina es fácil de recordar: α1-1, α2-2, β-3, y-4 partes. En enfermedades inflamatorias agudas, los cambios en la fórmula proteica de la sangre se caracterizan por un aumento en el contenido de α-globulinas, especialmente debido a α2, con un contenido normal o ligeramente aumentado de y-globulinas y una cantidad reducida de albúminas. En la inflamación crónica, se observa un aumento en el contenido de y-globulina con un contenido normal o ligeramente aumentado de α-globulina, una disminución en la concentración de albúmina. La inflamación subaguda se caracteriza por un aumento simultáneo en la concentración de α- y γ-globulinas con una disminución en el contenido de albúminas.

La aparición de hipergammaglobulinemia indica un período crónico de la enfermedad, mientras que la hiperalfaglobulinemia indica una exacerbación. En el cuerpo humano, las proteínas se descomponen hidrolíticamente por peptidasas en aminoácidos, que, según sea necesario, se utilizan para sintetizar nuevas proteínas o se convierten en cetoácidos y amoníaco por desaminación. En los niños, el contenido de aminoácidos en el suero sanguíneo se aproxima a los valores típicos de los adultos. Solo en los primeros días de vida se observa un aumento en el contenido de algunos aminoácidos, que depende del tipo de alimentación y de la actividad relativamente baja de las enzimas implicadas en su metabolismo. En este sentido, la aminoaciduria en niños es mayor que en adultos.

En los recién nacidos, se observa azoemia fisiológica (hasta 70 mmol/l) durante los primeros días de vida. Tras el aumento máximo entre el segundo y tercer día de vida, el nivel de nitrógeno disminuye y entre el quinto y el duodécimo día alcanza el nivel de un adulto (28 mmol/l). En los prematuros, el nivel de nitrógeno residual es mayor cuanto menor es el peso corporal del niño. La azoemia en este período de la infancia se asocia con la escisión y la insuficiencia renal.

El contenido proteico de los alimentos afecta significativamente el nivel de nitrógeno residual en sangre. Así, con un contenido proteico de 0,5 g/kg en los alimentos, la concentración de urea es de 3,2 mmol/l, con 1,5 g/kg, de 6,4 mmol/l, y con 2,5 g/kg, de 7,6 mmol/l. En cierta medida, la excreción de los productos finales del metabolismo proteico en la orina sirve como indicador del estado del metabolismo proteico en el organismo. Uno de los productos finales importantes del metabolismo proteico, el amoníaco, es una sustancia tóxica. Se neutraliza:

• mediante la excreción de sales de amonio a través de los riñones;
• conversión en urea no tóxica;
• unión con ácido α-cetoglutárico al glutamato;
• unión con glutamato bajo la acción de la enzima glutamina sintetasa a glutamina.

En adultos, los productos del metabolismo del nitrógeno se excretan en la orina, principalmente en forma de urea de baja toxicidad, que es sintetizada por las células hepáticas. En adultos, la urea representa el 80% de la cantidad total de nitrógeno excretado. En recién nacidos y niños en los primeros meses de vida, el porcentaje de urea es menor (20-30% del nitrógeno urinario total). En niños menores de 3 meses de edad, se excretan 0,14 g / (kg • día) de urea, de 9 a 12 meses - 0,25 g / (kg • día). En recién nacidos, una cantidad significativa del nitrógeno urinario total es ácido úrico. Los niños menores de 3 meses de vida excretan 28,3 mg / (kg • día) y los adultos - 8,7 mg / (kg • día) de este ácido. Su exceso de contenido en la orina es la causa de infartos de ácido úrico de los riñones, que se observan en el 75% de los recién nacidos. Además, el cuerpo de un niño pequeño excreta nitrógeno proteico en forma de amoníaco, que en la orina representa entre el 10 % y el 15 %, y en un adulto, entre el 2,5 % y el 4,5 % del nitrógeno total. Esto se debe a que, durante los primeros 3 meses de vida, la función hepática de los niños no está suficientemente desarrollada, por lo que una carga proteica excesiva puede provocar la aparición de productos metabólicos tóxicos y su acumulación en la sangre.

La creatinina se excreta en la orina. Su excreción depende del desarrollo del sistema muscular. Los prematuros excretan 3 mg/kg de creatinina al día, los nacidos a término, entre 10 y 13 mg/kg, y los adultos, 1,5 g/kg.

Trastorno del metabolismo de las proteínas

Entre las diversas enfermedades congénitas derivadas de trastornos del metabolismo proteico, una proporción significativa son las aminoacidopatías, que se basan en una deficiencia de enzimas implicadas en su metabolismo. Actualmente, se han descrito más de 30 formas diferentes de aminoacidopatías. Sus manifestaciones clínicas son muy diversas.

Una manifestación relativamente común de las aminoacidopatías son los trastornos neuropsiquiátricos. El retraso en el desarrollo neuropsiquiátrico, en forma de diversos grados de oligofrenia, es característico de muchas aminoacidopatías (fenilcetonuria, homocistinuria, histidinemia, hiperamonemia, citrulinemia, hiperprolinemia, enfermedad de Hartnup, etc.), lo que se confirma por su alta prevalencia, que supera en decenas y cientos de veces la de la población general.

El síndrome convulsivo es frecuente en niños con aminoacidopatías, y las convulsiones suelen aparecer en las primeras semanas de vida. Se observan con frecuencia espasmos flexores. Son especialmente característicos de la fenilcetonuria y también se presentan en casos de trastornos del metabolismo del triptófano y la vitamina B6 (piridoxina), glicinosis, leucinosis, prolinuria, etc.

A menudo, los cambios en el tono muscular se observan en forma de hipotensión (hiperlisinemia, cistinuria, glicinosis, etc.) o, por el contrario, hipertensión (leucinosis, hiperuricemia, enfermedad de Hartnup, homocistinuria, etc.). Los cambios en el tono muscular pueden aumentar o disminuir periódicamente.

El retraso en el desarrollo del habla es característico de la histidinemia. Las alteraciones visuales son frecuentes en las aminoacidopatías de aminoácidos aromáticos y sulfurosos (albinismo, fenilcetonuria, histidinemia), en la alcaptonuria, en la homocistinuria, en el depósito de pigmento y en la luxación del cristalino.

Los cambios cutáneos en las aminoacidopatías no son infrecuentes. Los trastornos de la pigmentación (primarios y secundarios) son característicos del albinismo, la fenilcetonuria y, con menor frecuencia, la histidinemia y la homocistinuria. En la fenilcetonuria se observa intolerancia a la insolación (quemaduras solares) en ausencia de bronceado. La piel pelagroide es característica de la enfermedad de Hartnup, y el eccema es característico de la fenilcetonuria. La fragilidad capilar se observa en la aminoaciduria por arginina-succinato.

Los síntomas gastrointestinales son muy comunes en las aminoacidemias. La dificultad para comer, y a menudo los vómitos, son característicos de la glicinosis, la fenilcetonuria, la tirosinosis, la citrulinemia, etc., casi desde el nacimiento. Los vómitos pueden ser paroxísticos y causar deshidratación rápida y sopor, a veces coma con convulsiones. Con un alto contenido proteico, los vómitos aumentan y se vuelven más frecuentes. La glicinosis se acompaña de cetonemia, cetonuria e insuficiencia respiratoria.

A menudo, con aminoaciduria por arginina-succinato, homocistinuria, hipermetioninemia y tirosinosis, se observa daño hepático, hasta el desarrollo de cirrosis con hipertensión portal y sangrado gastrointestinal.

La hiperprolinemia se acompaña de síntomas renales (hematuria, proteinuria). Pueden observarse alteraciones sanguíneas. La anemia es característica de la hiperlisinemia, mientras que la leucopenia y la trombocitopatía son características de la glicinosis. La homocistinuria puede aumentar la agregación plaquetaria con el desarrollo de tromboembolia.

La aminoacidemia puede manifestarse en el período neonatal (leucinosis, glicinosis, hiperamonemia), pero su gravedad suele aumentar entre los 3 y los 6 meses debido a la acumulación significativa de aminoácidos y productos de su metabolismo alterado en los pacientes. Por lo tanto, este grupo de enfermedades puede clasificarse legítimamente como enfermedades de depósito, que causan cambios irreversibles, principalmente en el sistema nervioso central, el hígado y otros sistemas.

Junto con la alteración del metabolismo de los aminoácidos, se pueden observar enfermedades causadas por la alteración de la síntesis de proteínas. Se sabe que en el núcleo de cada célula, la información genética se encuentra en los cromosomas, donde se codifica en moléculas de ADN. Esta información se transmite mediante ARN de transporte (ARNt), que pasa al citoplasma, donde se traduce en una secuencia lineal de aminoácidos que forman parte de las cadenas polipeptídicas, y se produce la síntesis de proteínas. Las mutaciones en el ADN o el ARN interrumpen la síntesis de proteínas con la estructura correcta. Dependiendo de la actividad de una enzima específica, son posibles los siguientes procesos:

1. Falta de formación del producto final. Si este compuesto es vital, se producirá un desenlace fatal. Si el producto final es un compuesto menos importante para la vida, estas afecciones se manifiestan inmediatamente después del nacimiento y, a veces, posteriormente. Un ejemplo de este trastorno es la hemofilia (falta de síntesis de globulina antihemofílica o su bajo contenido) y la afibrinogenemia (bajo contenido o ausencia de fibrinógeno en la sangre), que se manifiestan por un aumento del sangrado.
2. Acumulación de metabolitos intermedios. Si son tóxicos, se presentan signos clínicos, por ejemplo, en la fenilcetonuria y otras aminoacidopatías.
3. Las vías metabólicas menores pueden volverse importantes y sobrecargarse, y los metabolitos normalmente formados pueden acumularse y excretarse en cantidades inusualmente grandes, por ejemplo, en la alcaptonuria. Dichas enfermedades incluyen hemoglobinopatías, en las que se altera la estructura de las cadenas polipeptídicas. Actualmente, se han descrito más de 300 hemoglobinas anormales. Por lo tanto, se sabe que la hemoglobina adulta consta de 4 cadenas polipeptídicas aapp, que incluyen aminoácidos en una secuencia determinada (en la cadena α - 141, y en la cadena β - 146 aminoácidos). Esto está codificado en los cromosomas 11 y 16. La sustitución de glutamina por valina forma la hemoglobina S, que tiene cadenas polipeptídicas α2, en la hemoglobina C (α2β2) la glicina es sustituida por lisina. Todo el grupo de hemoglobinopatías se manifiesta clínicamente por hemólisis espontánea o inducida por factores, cambio en la afinidad del hemo por el transporte de oxígeno y, a menudo, agrandamiento del bazo.

La deficiencia del factor von Willebrand vascular o plaquetario provoca un aumento de los sangrados, lo que es particularmente frecuente entre la población sueca de las Islas Åland.

En este grupo también deben incluirse diversos tipos de macroglobulinemia, así como trastornos de la síntesis de inmunoglobulinas individuales.

Por lo tanto, los trastornos del metabolismo proteico pueden observarse tanto en su hidrólisis y absorción en el tracto gastrointestinal como en el metabolismo intermedio. Cabe destacar que los trastornos del metabolismo proteico suelen ir acompañados de trastornos de otros tipos de metabolismo, ya que casi todas las enzimas contienen un componente proteico.

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